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    Adenosine diphosphate sugar pyrophosphatase prevents glycogen biosynthesis in Escherichia coli

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    23_Moreno_AdenosineDiphosphate.pdf (100.2Kb)
    Fecha
    2001
    Autor
    Moreno Bruna, Beatriz 
    Baroja Fernández, Edurne Upna
    Muñoz Pérez, Francisco José 
    Bastarrica Berasategui, Ainara 
    Zandueta Criado, Aitor 
    Rodríguez López, Milagros 
    Lasa Uzcudun, Íñigo Upna
    Akazawa, Takashi 
    Pozueta Romero, Javier Upna
    Versión
    Acceso abierto / Sarbide irekia
    xmlui.dri2xhtml.METS-1.0.item-type
    Artículo / Artikulua
    Versión
    Versión publicada / Argitaratu den bertsioa
    Impacto
     
     
     
    10.1073/pnas.131214098
     
     
     
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    Resumen
    An adenosine diphosphate sugar pyrophosphatase (ASPPase, EC 3.6.1.21) has been characterized by using Escherichia coli. This enzyme, whose activities in the cell are inversely correlated with the intracellular glycogen content and the glucose concentration in the culture medium, hydrolyzes ADP-glucose, the precursor molecule of glycogen biosynthesis. ASPPase was purified to apparent homogeneity ( ... [++]
    An adenosine diphosphate sugar pyrophosphatase (ASPPase, EC 3.6.1.21) has been characterized by using Escherichia coli. This enzyme, whose activities in the cell are inversely correlated with the intracellular glycogen content and the glucose concentration in the culture medium, hydrolyzes ADP-glucose, the precursor molecule of glycogen biosynthesis. ASPPase was purified to apparent homogeneity (over 3,000-fold), and sequence analyses revealed that it is a member of the ubiquitously distributed group of nucleotide pyrophosphatases designated as ‘‘nudix’’ hydrolases. Insertional mutagenesis experiments leading to the inactivation of the ASPPase encoding gene, aspP, produced cells with marginally low enzymatic activities and higher glycogen content than wildtype bacteria. aspP was cloned into an expression vector and introduced into E. coli. Transformed cells were shown to contain a dramatically reduced amount of glycogen, as compared with the untransformed bacteria. No pleiotropic changes in the bacterial growth occurred in both the aspP-overexpressing and aspP-deficient strains. The overall results pinpoint the reaction catalyzed by ASPPase as a potential step of regulating glycogen biosynthesis in E. coli. [--]
    Materias
    Adenosine diphosphate sugar pyrophosphatase, Echerichia coli, Glycogen biosynthesis
     
    Editor
    National Academy of Sciences
    Publicado en
    PNAS July 3, 2001 98 (14) 8128-8132
    Departamento
    Universidad Pública de Navarra. Instituto de Agrobiotecnología / Nafarroako Unibertsitate Publikoa. Agrobioteknologiako Institutua
     
    Versión del editor
    https://doi.org/10.1073/pnas.131214098
    URI
    https://hdl.handle.net/2454/31889
    Entidades Financiadoras
    T.A. sincerely appreciates the support from the Spanish Ministry of Culture and Education.
    Aparece en las colecciones
    • Artículos de revista IA - AI Aldizkari artikuluak [146]
    • Artículos de revista - Aldizkari artikuluak [1703]
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     © Universidad Pública de Navarra - Nafarroako Unibertsitate Publikoa
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